Биотин кофермент – Страница не найдена — Бесплатная электронная библиотека онлайн «Единое окно к образовательным ресурсам»

Кофермент биотин — Справочник химика 21


    Биологическая роль. Биотин подробно изучен благодаря работам Ф. Линена. Известные к настоящему времени биотиновые ферменты (т.е. ферменты, содержащие в качестве кофермента биотин) катализируют два типа реакций  [c.229]

    Один из ферментов этого процес- ных кислот са имеет кофермент биотин в. Оба процесса [c.224]

    Фермент пируваткарбоксилаза (кофермент биотин) обнаружен в печени и мышцах  [c.244]

    Энергия, необходимая для реакции, доставляется за счет превращения АТФ в АДФ и фосфат (Ф), а перенос СО2 осуществляется ферментом, содержащим в качестве кофермента биотин. Промежуточное соединение (по Ли-нену) имеет строение биотин [c.180]

    Таким образом, биотин играет важную роль в обмене кислот. В природе кофермент биотин связан с соответствующим белком довольно прочно, причем связь осуществляется через карбоксильную группу биотина (это нечто вроде молекулярного якоря ), вступающую в соединение с аминогруппой остатка лизина белковой молекулы. [c.137]

    К группе процессов посттрансляционной модификации можно отнести ферментативное присоединение коферментов (биотина, флавинов, гема и др.) к готовой молекуле апофермента, а также, с некоторой долей условности, и формирование мульти-мерных белков из нескольких полипептидных цепей с участием белков-шаперонов (стресс-белков, белков теплового шока ). 

[c.90]

    СН3-СО-К0А + Oj + АТР НООС-СН -СО-КоА + ADP + Р Малонил-КоА Фермент, катализирующий эту реакцию, ацетил-КоА-карбоксилаза, является ре1уляторным в биосинтезе жирных кислот. Он относится к классу лигаз, кофермент — биотин. [c.193]

    К той же группе процессов посттрансляционной модификации можно отнести ферментативное присоедииепие коферментов (биотина, флавипов, гемов и др.) к готовой молекуле апофер-мента, а также формирование третичной и четвертичной структуры их молекул. [c.46]


Витамин Н (Биотин, витамин B7, кофермент R)

Описание

Витамин Н или как его чаще называют биотин ― биологически активное вещество, содержащее серу. При исследовании дрожжей в 1901 г., было обнаружено неизвестное вещество необходимое для их роста (впоследствии установлено, что это смесь пантотеновой кислоты, инозитола и неизвестного компонента, который и назвали биотином, но произошло это только в 1935 г.).

Биотина для работы организма требуется ничтожно мало (адекватное потребление ― 50 мкг, верхний допустимый уровень потребления ― 150 мкг), поэтому он относится к микровитаминам.

Действие

Активная форма: остаток биотина, связанный с e-аминогруппой остатка лизина в молекуле апофермента.

Регулирует деятельность генов, которые обеспечивают интермедиаторный обмен, особенно углеводный и жировой, способствует метаболизму аминокислот. Участвует в синтезе ферментов

(глюкокиназы и других), способствующих метаболизму глюкозы, тем самым стимулируя усвоение глюкозы крови в печени. Является коферментом различных ферментов, в том числе и транскарбоксилаз. С участием биотина протекают реакции активирования и переноса углекислоты. Биотин осуществляет гормональный контроль над генами, ответственными за эмбриогенез и развитие скелета. Благотворно влияет на состояние кожного покрова.

Витамин Н апробируется в инновационных методах использования в онкологии, в качестве фактора блокирующего раковую опухоль, активизируя иммунологическую атаку на опухоль. Показано его участие в проявлениях метаболизма, например, в иммунитете.

Предполагается, что биотин вместе с пантотеновой кислотой, железом и цинком может способствовать снижению активности процессов старения.

Рекомендуемая суточная доза

Нормы физиологических потребностей в витамине Н (биотин) для различных возрастных групп.

Возрастные группы Показатели (в сутки)
От 1 года до 3 лет 10
От 3 до 7 лет 15
От 7 до 11 лет 20
От 11 до 14 лет 25
Старше 14 лет 30-100

Проведенное комиссией по питанию и лекарствам США (Food and Drug Administration) исследование в котором здоровые волонтеры, принимали от 30 до 100 мкг биотина в сутки, показало, что одним донорам было достаточно 30 мкг в сутки, чтобы избежать признаков дефицита этого витамина. Другие доноры только при употреблении дозы в 100 мкг в сутки не проявляли признаков гиповитаминоза [А.А. Подколозин, К.Г. Гуревич, 2002]. Это исследование послужило поводом к уменьшению биотина в профилактических поливитаминных комплексах (3-45мкг), комплексы с содержанием более 45 мкг используются в лечебных целях.

Источники

Биотин содержится почти во всех продуктах, но наиболее богаты им субпродукты, яичный желток, соя, дрожжи, орехи, грибы.

Содержание биотина в некоторых продуктах (мкг/100г.):

Печень говяжья 100, почки и сердце говяжьи 88, яичный желток 55, грецкие орехи 35, дрожжи, арахис 30, крупа овсяная и «Геркулес», горох, яйцо куриное, сардины 20, молоко сух. 15, курица, треска 10, мозги, легкие говяжьи 6, горошек зел. 5.5, творог, брынза, хлеб пшенич. зерн. 5-5.5, паста томатная 4.5, сыр «Рокфор» 4.2, земляника садовая, сливки, сметана. сыр плавленый 4, кефир, ацидофилин, простокваша, крупа рисовая, сгущенное молоко 3.50, говядина 3-4, молоко коровье 3;

Мука пшенич. и ржаная 1с., масло сливочное, капуста, сыр, мороженое слив., макароны 2-3;

Помидоры, виноград, апельсины, сок яблочный, огурцы, лук репчатый и зеленый, салат, морковь, персики, яблоки, абрикосы, капуста белокочанная, шпинат, картофель, груши < 1.

Здоровая микрофлора кишечника способна обеспечить организм биотином в достаточном количестве, но вывести абсолютно здоровую микрофлору, при современном распространении консервантов, канцерогенов, антибиотиков можно, пожалуй, только в лаборатории. Поэтому кишечник способен синтезировать лишь незначительную часть биотина.

Дефицит витамина

Дефицит витамина в организме может возникнуть при атрофии слизистой оболочки желудка и тонкого кишечника, нарушениях пищеварения, а также при длительном применении антибиотиков или сульфаниламидов. Ежедневное употребление в пищу большого количества сырых яиц вызывает острый недостаток биотина в организме

Симптомы недостатка биотина: у детей – шелушение кожи головы и лица; у взрослых: сонливость, депрессия, потеря аппетита и тошнота, конъюнктивит, бледный гладкий язык, ухудшение состояния волос, замедление роста, поражения кожи, болезненность и слабость мышц, повышенный уровень холестерина и сахара в крови, гипотония, анемия, увеличение печени. На фоне недостаточности биотина гормональная активность резко снижается и тормозится развитие клеток соединительной и костной тканей. Дефицит биотина может стимулировать многие кожные болезни.

Гипервитаминоз

Биотин не токсичен

и не накапливается в организме, признаков гипервитаминоза не выявлено.

Витамин подробности

Белок-гликопротеид авидин, содержащийся в яичном белке, создаёт нерастворимый комплекс с биотином, препятствуя этим усвоению последнего. Нейтрализовать авидин можно нагреванием ― в денатурированном белке он неактивен, но высокая температура разрушает и биотин.

Усвоению и синтезу в организме биотина также препятствуют: некоторые лекарства (антибиотики, сульфаниламиды, лекарства с содержанием серы), гемодиализ, алкоголь, прогоркшие жиры, сахарин.

XuMuK.ru — КОФЕРМEНТЫ — Химическая энциклопедия


КОФЕРМEНТЫ (от лат. со- — приставка, означающая совместность, и ферменты) (коэнзимы), орг. прир. соед., необходимые для осуществления каталитич. действия ферментов. Эти в-ва, в отличие от белкового компонента фермента (апофермента), имеют сравнительно небольшую мол. массу и, как правило, термостабильны. Иногда под коферментами подразумевают любые низкомол. в-ва, участие к-рых необходимо для проявления каталитич. действия фермента, в т. ч. и ионы, напр. К
+
, Mg2+ и Мn2+ . Располагаются коферменты в активном центре фермента и вместе с субстратом и функц. группами активного центра образуют активир. комплекс. Коферменты должны обладать по крайней мере двумя функциональными участками или группировками, ответственными за специфич. связывание с апоферментом и субстратом. Часто коферменты прочно связаны с апоферментом — образуют с ним трудно диссоциирующие или недиссоциирующие комплексы либо соединены с полипептидной цепью ковалентной связью (такие коферменты наз. простетич. группой). В этом случае коферменты обычно остаются в составе фермента на всех стадиях каталитич. р-ции. Примеры таких коферментов — флавиновые коферменты (см. Рибофлавин) и пиридоксаль-5′-фосфат (см. Витамин В
6
). Легко диссоциирующие коферменты-обычно коферменты-переносчики, действие к-рых связано с переходом от одной молекулы фермента к другой. Нек-рые коферменты, напр. НАД (никотинамидадениндинуклеотид; см. Ниацин), в зависимости от каталитич. р-ций, в к-рых они участвуют, могут функционировать как простетич. группа или покидать активный центр фермента. Известны десятки орг. соед., выполняющих ф-ции коферментов. Эти в-ва, как правило, содержат системы сопряженных p-связей и (или) гетероатомы. Многие коферменты включают в качестве структурного компонента остаток молекулы витамина (т. наз. коферментные формы витаминов). Различают две группы коферментов. Относящиеся к первой группе коферменты участвуют в р-циях, в к-рых превращ. субстрата катализируется одним ферментом. При этом кофермент может регенерироваться после каждого каталитич. акта в составе фермента, катализирующего превращ. субстрата, или как косубстрат. В последнем случае регенерация кофермента осуществляется др. ферментом в сопряженной р-ции (в таких р-циях противопоставление кофермента и субстрата носит условный характер). Коферменты второй группы участвуют в активации и переносе молекул субстрата (или их частей) от одного фермента к другому. В этом случае первоначально субстрат реагирует с коферментом в активном центре фермента с образованием достаточно устойчивого соед., к-рое может в неизменном виде переноситься в клетке к др. ферменту, в активном центре к-рого осуществляются каталитич. превращ. субстрата и одноврем. регенерация кофермента. Образование комплекса апофермента с коферментом — один из способов регуляции активности фермента в организме (см. Регуляторы ферментов). Ниже рассмотрены важнейшие коферменты. Никотинамидные коферменты — коферментная форма витамина ниацина. К этой группе коферментов, универсальных по распространению (они найдены буквально во всех живых клетках) и биол. роли, относятся НАД (ф-ла I; R=Н) и никотинамидадениндинуклеотидфосфат, или НАДФ [I; R=РО(ОН)
2
], а также восстановленные (по пиридиновому кольцу) формы этих соед. (соотв. НАДН и НАДФН). наиб. важная биохим. ф-ция этих коферментов — их участие в переносе электронов и водорода от окисляющихся субстратов к кислороду в клеточном дыхании.

При участии НАД или НАДФ, связанных прочно или легко диссоциирующих, ферменты дегидрогеназы (напр., алкогольдегидрогеназа, глутаматдегидрогеназа) катализируют обратимое превращ. спиртов, гидроксикислот и нек-рых аминокислот в соответствующие альдегиды, кетоны или кетокислоты. Флавиновые коферменты-коферментная форма витамина рибофлавина. Среди оксидоредуктаз дыхательной цепи, участвующих в переносе электронов и водорода, большое значение имеют флавопротеиды-ферменты, содержащие в качестве простетич. групп флавинмононуклеотид (ФМН; IIа) и флавинадениндинуклеотид (ФАД; IIб). В нек-рых ферментах (напр., в сукцинатдегидрогеназе) ковалентная связь ФАД с апоферментом образована пирофосфатной группой кофермента и атомом N имадазольного кольца гистидина. Восстановление флавиновых коферментов осуществляется через ряд промежут. стадий, включающих образование радикалов.

Главная ф-ция флавиновых коферментов-перенос электронов (водорода) в окислит.-восстановит. цепи от НАДН и янтарной к-ты к цитохромам. Флавопротеиды катализируют также многочисл. р-ции, механизм к-рых включает стадию одноэлектронного переноса; окисление восстановл. формы амида липоевой к-ты, синтез кобамидного кофермента из АТФ и витамина В12, окисление глюкозы и др. Глутатион (III)-коферменты нек-рых ферментов, катализирующих превращение a-диальдегидов в a-гидроксикислоты, изомеризацию производных малеиновой к-ты в производные фумаровой к-ты (малеинат — циc-транс-изомераза) и енолизацию ароматич. a-кетокислот (фенилпируваттаутомераза).

Коферменты, содержащие порфириновыи макроцикл. Эти коферменты в составе нек-рых ферментов (напр., цитохромы а, б и с, цитохром-с-оксидазы) участвуют в клеточном дыхании. Аденозинтрифосфорная кислота (см. Аденозинфосфорные кислоты) — кофермент ферментов, катализирующих перенос гл. обр. фосфатных и пирофосфатных групп (напр., фосфотрансфераз) на разл. субстраты у всех живых организмов. Известны также случаи переноса 5′-дезоксиаденозильного остатка от АТФ с отщеплением трифосфата. Кофермент А (КоASH, КоА; IV) — коферментная форма витамина пантотеновой кислоты. Ферменты, содержащие этот кофермент, катализируют р-ции, играющие важную роль в цикле трикарбоновых к-т. Этот цикл начинается с биосинтеза ацетилкофермента A [KoASC(O)CH3] в результате переноса ацетильной группы на KoASH с пировиноградной к-ты (фермент — пируватдегидрогеназа), а затем образования лимонной к-ты путем переноса ацетильной группы с

KoASC(O)CH3 на ацетилщавелевую к-ту (фермент-цитрат-синтаза). Кофермент А — также кофермент ферментов, участвующих в глиоксилатном цикле, окислении и синтезе жирных к-т, биосинтезе стероидов, каротиноидов, изопреноидов, нейтральных липидов и др. Во всех случаях KoASH действует как промежут. акцептор и переносчик разл. кислотных остатков, к-рые подвергаются в составе ацил — КоА тем или иным превращениям или передаются в неизменном виде на определенные метаболиты. Во всех случаях KoASH связан с ацильными остатками тиоэфирной связью. Тетрагидрофолиевая кислота (FH4; V) — коферментная форма витамина фолацина. Является коферментом ферментов, катализирующих перенос одноуглеродных групп [СН3, СН2, СН, СНО, СН(=NH)] в биосинтезе пуринов, пиримидинов и нек-рых аминокислот. FH4 — кофермент ключевых ферментов в биосинтезе гетероцикла тимидина (напр., тимидилатсинтетазы) — структурного фрагмента молекул ДНК.

Пиридоксаль-5′-фосфат (VI) коферментная форма витамина В6. Входит в состав мн. ферментов, катализирующих превращения a-аминокислот, в т. ч. их рацемизацию, переами-нирование, декарбоксилирование, элиминирование или замещение у b- и g-атомов углерода. Осн. стадия в механизме этих р-ций образование основания Шиффа в результате взаимод. a-аминогруппы

к-ты и карбонильной группы кофермента (см., напр., Аспартатаминотрансфераза, Изомeразы). Тиаминдифосфат (тиаминпирофосфат, кокарбоксилаза, ТДФ; VII) — коферментная форма витамина тиамина. Коферменты мн. ферментов, катализирующих превращения a-кетокислот

и кетоз, в т. ч. декарбоксилирование (фермент пируватдекарбоксилаза) и окислит. декарбоксилирование пировиноградной к-ты (в последнем случае с участием липоевой к-ты), при образовании и расщеплении a-гидроксикетонов и дикетонов под влиянием фосфо- и транскетолаз. Реакц. центр ТДФ — атом С в положении 2 тиазолиевого кольца (обозначен звездочкой), к-рый легко образует карбанион в результате элиминирования Н+. Механизм каталитич. р-ции обычно включает образование ковалентной связи в результате взаимод. субстрата (или его фрагмента) с этим карбанионом. Биотин (VIII) — кофермент ферментов, катализирующих перенос группы СО2 в обратимых р-циях карбоксилирования. Молекула биотина связана с апоферментом пептидной связью, образованной его карбоксильной группой и e-аминогруппой лизина в апоферменте (биотиниллизиновый остаток наз. биоцитином). Переносимая группа СО2 обратимо связывается с атомом в положении 1′ биотина. Один из важных ферментов, в к-ром биотин выполняет ф-ции кофермента, — пируваткарбоксилаза.

Она катализирует АТФ — зависимую р-цию образования щавелевоуксусной к-ты из пировиноградной и HCO3. Кобамидные коферменты (кобаламиновые коферменты, ф-лы см. в ст. Витамин В12). К этой группе относятся два кофермента — метилкобаламин и 5′ — дезоксиаденозилкобаламин. Первый участвует в составе ферментов, катализирующих перенос групп СН3, напр. при синтезе метионина из гомоцистеина. Биол. роль второго кофермента состоит в участии в составе ферментов в каталитич. превращениях диолов в альдегиды (пропандиолдегидратаза), алканоламинов в альдегиды (этаноламин — аммиак-лиаза) и рибонуклеотидов в дезоксирибонуклeотиды (рибонуклеотидредуктаза), метилмалонил-кофермент А в сукцинил-кофермент А (метилмалонил-СоА-мутаза). Важная особенность этих коферментов-гомолиз связи Со—С в каталитич. р-циях. Нек-рые коферменты, напр. аденозинтрифосфорная к-та, 5′-дезок-сиаденозилкобаламин (кобамамид), тиаминдифосфат (кокарбоксилаза), флавинадениндинуклеотид (флавинат), применяют как лек. ср-ва; многие коферменты-лиганды в аффинной хроматографии.
===
Исп. литература для статьи «КОФЕРМEНТЫ»: Коферменты, под ред. В. А. Яковлева, М., 1973; Диксон М., Уэбб Э., Ферменты, пер. с англ., т. 1-3, М., 1982; Дюга Г., Пенни К., Биоорганическая химия, пер. с англ., М., 1983, с. 398 486; Ленинджер А.. Основы биохимии, пер. с англ., т. 1. М., 1985, с. 275-301; Общая органическая химия, пер. с англ., т. 10, М., 1986, с. 580-648. A.M. Юркевич.

Страница «КОФЕРМEНТЫ» подготовлена по материалам химической энциклопедии.

Еще по теме:

— витамин В5 — Биохимия

Источники

Любые пищевые продукты, особенно бобовые, дрожжи, животные продукты.

Суточная потребность

10-15 мг.

Строение

Витамин существует только в виде пантотеновой (греч.: παντού (pantou) — всюду) кислоты, в ее составе находится β-аланин и пантоевая кислота (2,4-дигидрокси-3,3-диметилмасляная).

Строение пантотеновой кислоты

Его коферментными формами являются кофермент А (коэнзим А, HS-КоА) и 4-фосфопантетеин.

Строение коэнзима А, коферментной формы витамина В5

Биохимические функции

Коферментная форма витамина, коэнзим А, не связана с каким-либо ферментом прочно. Он перемещается между разными ферментами, обеспечивая перенос жирных кислот (ацильных остатков (ацил-SKoA), в том числе остатков уксусной кислоты (ацетил-SKoA)):

  • в реакциях энергетического окисления глюкозы и многих аминокислот, например, в работе ферментов пируватдегидрогеназы, α-кетоглутаратдегидрогеназы в цикле трикарбоновых кислот),
  • как переносчик ацильных групп (в виде ацил-SKoA) при окислении жирных кислот и в реакциях синтеза жирных кислот, при синтезе триацилглицеролов и фосфолипидов.
Пример реакции с участием пантотеновой кислоты 
  • в реакциях синтеза ацетилхолина и гликозаминогликанов, образования гиппуровой кислоты и желчных кислот.

Гиповитаминоз B5

Причина

Пищевая недостаточность.

Клиническая картина

Проявляется в виде педиолалгии (эритромелалгии) – поражение малых артерий дистальных отделов нижних конечностей, симптомом является жжение в стопах. В эксперименте проявляется поседение волос, поражение кожи и ЖКТ, дисфункции нервной системы, дистрофия надпочечников, стеатоз печени, апатия, депрессия, мышечная слабость, судороги.

Но так как витамин есть во всех продуктах, гиповитаминоз встречается очень редко.

Лекарственные формы

Пантотенат кальция, коэнзим А.

Рибофлавин — Википедия

Рибофлавин
Riboflavin.svg
({{{картинка}}})
Систематическое
наименование
Рибофлавин; лактофлавин; витамин B2; E101
Хим. формула C17H20N4O6
Молярная масса 376,37 г/моль
Температура
 • плавления 282 °C
Растворимость
 • в воде 0,11 мг/мл при 27,5 °C
 • в ацетоне нерастворимы
 • в диэтиловом эфире нерастворимы
 • в хлороформе нерастворимы
 • в бензоле нерастворимы
Рег. номер CAS 83-88-5
PubChem 493570
Рег. номер EINECS 201-507-1
SMILES
InChI

 

1S/C17h30N4O6/c1-7-3-9-10(4-8(7)2)21(5-11(23)14(25)12(24)6-22)15-13(18-9)16(26)20-17(27)19-15/h4-4,11-12,14,22-25H,5-6h3,1-2h4,(H,20,26,27)/t11-,12+,14-/m0/s1
Кодекс Алиментариус E101
ChEBI 17015
ChemSpider 431981
Приведены данные для стандартных условий (25 °C, 100 кПа), если не указано иное.
Commons-logo.svg Медиафайлы на Викискладе

Рибофлави́н (лактофлавин, витамин B2) — один из наиболее важных водорастворимых витаминов, кофермент многих биохимических процессов. Используется в качестве пищевого красителя, входит в Кодекс Алиментариус под кодом E101.

Рибофлавин представляет собой игольчатые кристаллы жёлто-оранжевого цвета, собранные в друзы, горького вкуса. Рибофлавин является производным гетероциклического соединения изоаллоксазина, связанного с многоатомным спиртом рибитом.

Хорошо[1]растворим в воде, устойчив в кислых растворах, но легко разрушается в нейтральных и щелочных. Чувствителен к видимому и УФ-излучению и сравнительно легко подвергается обратимому восстановлению.

Commons-logo.svg Витамин Б 2 в ампулах

Рибофлавин является биологически активным веществом, играющим важную роль в поддержании здоровья человека. Биологическая роль рибофлавина определяется вхождением его производных флавинмононуклеотида (ФМН) и флавинадениндинуклеотида (ФАД) в состав большого числа важнейших окислительно-восстановительных ферментов в качестве коферментов.

Флавиновые ферменты принимают участие в окислении жирных, янтарной и других кислот; инактивируют и окисляют высокотоксичные альдегиды, расщепляют в организме чужеродные D-изомеры аминокислот, образующиеся в результате жизнедеятельности бактерий; участвуют в синтезе коферментных форм витамина B6 и фолацина; поддерживают в восстановленном состоянии глутатион и гемоглобин.

В ферментах коферменты функционируют как промежуточные переносчики электронов и протонов, отщепляемых от окисляемого субстрата.

Недостаток рибофлавина в организме человека[править | править код]

Витамин B2 необходим для образования эритроцитов, антител, для регуляции роста и репродуктивных функций в организме. Он также необходим для здоровья кожи, ногтей, роста волос и в целом для здоровья всего организма, включая функцию щитовидной железы.

Внешними проявлениями недостаточности рибофлавина у человека являются поражения слизистой оболочки губ с вертикальными трещинами и слущиванием эпителия (хейлоз), изъязвления в углах рта (ангулярный стоматит), отёк и покраснение языка (глоссит), себорейный дерматит на носогубной складке, крыльях носа, ушах, веках. Часто развиваются также изменения со стороны органов зрения: светобоязнь, васкуляризация роговой оболочки, конъюнктивит, кератит и в некоторых случаях — катаракта. В ряде случаев при авитаминозе имеют место анемия и нервные расстройства, проявляющиеся в мышечной слабости, жгучих болях в ногах и др.

Основные причины недостатка рибофлавина у человека — недостаточное потребление пищи, содержащей этот витамин; неправильное хранение и приготовление пищи, содержащей данный витамин, вследствие чего содержание витамина резко уменьшается; хронические заболевания желудочно-кишечного тракта, приём медикаментов, являющихся антагонистами рибофлавина.

Продукт питания Содержание рибофлавина,
мг/100 г продукта:
печень и почки 2,80—4,66
дрожжи 2,07—4,0
яйца 0,30—0,80
миндаль 0,80
шампиньоны 0,4
белые грибы 0,3
лисички 0,3
творог 0,30—0,50
брокколи 0,3
белокочанная капуста 0,25
гречневая крупа 0,24
молоко 0,13—0,18
мясо 0,15—0,17
очищенный рис,
макаронные изделия,
белый хлеб,
большинство фруктов
и овощей
0,03—0,05

Человеческий организм не накапливает рибофлавин, и любой избыток выводится вместе с мочой. При избытке рибофлавина моча окрашивается в ярко-жёлтый цвет.

Пол Возраст Суточная норма рибофлавина (витамина B2)[2]
Младенцы до 6 месяцев 0,4 мг/день
Младенцы 7 — 12 месяцев 0,6 мг/день
Дети 1 — 3 года 0,9 мг/день
Дети 4 — 8 лет 1,3 мг/день
Дети 9 — 13 лет 1,9 (мальчики) 1,7 (девочки) мг/день
Мужчины 14 лет и старше 1,7 мг/день
Женщины 14 лет и старше 1,8 мг/день
Женщины беременные

кормящие

2,0 мг/день

2,2 мг/день

В пожилом возрасте и при усиленных физических нагрузках потребность возрастает.

В промышленности рибофлавин получают химическим синтезом из 3,4-диметиланилина и рибозы или микробиологически, например, с использованием гриба Eremothecium ashbyi или используя генетически изменённые бактерии Bacillus subtilis.

Препараты рибофлавин и ФМН применяют для профилактики и лечения недостаточности витамина B2, при кожных заболеваниях, вяло заживающих ранах, заболеваниях глаз, нарушении функции желудочно-кишечного тракта, диабете, анемиях, циррозе печени.

Применение в пищевой промышленности[править | править код]

Рибофлавин / Е101
Разрешена для использования в продуктах питания в странах:

Россия Россия [3]

Украина Украина [4]

В пищевой промышленности рибофлавин используется для обогащения некоторых продуктов питания витамином B2 или как пищевой краситель (E101).

Рибофлавин зарегистрирован в качестве пищевой добавки Е101.

Лактофлавин, овофлавин, гепатофлавин, вердофлавин, урофлавин, бефлавин, бефлавит, бетавитам, флаваксин, флавитол, лактобен, рибовин, витафлавин, витаплекс В2. Большинство из этих названий указывают на источник, из которого данный витамин был исходно выделен, то есть молоко, яйца, печень, растения, моча.

Порошок; таблетки по 0,002 г в профилактических целях; таблетки по 0,005 и 0,01 г в лечебных целях. Ампулы 1 мл — раствор для внутримышечного введения.

  • Н. С. Зефиров, Н. Н. Кулов и др. Химическая энциклопедия. Том 4. — Москва: Научное издательство «Большая российская энциклопедия», 1995. — С. 266—267. — ISBN 5-85270-092-4

Добавить комментарий

Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *